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Sistema imunitário e imunidade em porcos - Imunidade humoral específica (1/2) - Tipos e estrutura de IgG

A imunidade humoral específica é mediada por glicoproteínas chamadas anticorpos ou imunoglobulinas.

Os anticorpos (Ab) ou imunoglobulinas (Ig) são:

  1. Produzidos por linfócitos B estimulados por antigénios e diferenciados em células plasmáticas (células secretoras de anticorpos, em inglês ASC: Antibody Secreting Cells)
  2. Secretados em fluídos corporais extracelulares.
  3. Capazes de se unir e atacar a agentes patogénicos estranhos, neutralizando-os e eliminando-os através de múltiplos mecanismos.

O monómero de imunoglobulina tem um peso molecular de 150-180 kDa e tem uma forma parecida com Y (Figura 1).

Figura 1. Estrutura geral de uma imunoglobulina.

A estrutura típica de Ig consiste em duas cadeias pesadas (H: heavy) e duas ligeiras (L: light) unidas por pontes dissulfureto. Ambas as cadeias constam de duas partes, uma região constante (C) e uma região variável (V).

As cadeias H e L têm regiões ou domínios onde a proteína se une para formar uma área globular, denominada VH, CH e VL, CL, respectivamente. As cadeias pesadas são formadas por uma parte variável (VH) e três (para IgG e IgA) ou quatro (para IgM e IgE) domínios constantes denominados CH1, CH2, CH3 e CH4. A cadeia ligeira pode ser do tipo λ ou κ e é formada por dois domínios, um variável (VL ou VK) e outro constante (CL ou CK). Os domínios VH e VL têm regiões altamente variáveis denominadas CDRs (regiões determinantes da complementariedade) que são o sítio de união para um antigénio específico.

Há uma união entre CH1 e CH2 que permite a flexibilidade das moléculas de Ig. A digestão desta região de união com proteases resulta em dois fragmentos Fab que contêm o sítio de união do antigénio e um Fc (fragmento cristalizável) implicado nas funções do anticorpo.

Os domínios CH2 e CH3 são os sítios de união para os receptores Fc, enquanto que os domínios CH1-CL se unem ao fragmento complementar C4b e o domínio CH2 se une ao factor C1q do complemento.

Uma bactéria possui diferentes epítopos superficiais, durante uma infecção produzem-se diferentes anticorpos e cada anticorpo se unirá ao seus epítopos específicos sobre o agente patogénico.

As diferentes sequências de aminoácidos da região constante da cadeia pesada caracterizam as diferentes classes de anticorpos ou isótipos (Figura 2): IgD (cadeia pesada δ), IgM (cadeia pesada μ), IgG (cadeia pesada γ), IgA (cadeia pesada α) e IgE (cadeia pesada ε). As IgM são segregadas como pentâmeros e as IgA como dímeros secretores.

Figura 2. As diferentes sequências de aminoácidos da região de cadeia constante pesada (H) caracterizam diferentes classes de anticorpos ou isótipos.
Figura 2. As diferentes sequências de aminoácidos da região de cadeia constante pesada (H) caracterizam diferentes classes de anticorpos ou isótipos.

Já foram descritas algumas sub-classes de Ig com diferentes cadeias pesadas, principalmente entre os IgG e IgA.

Os diferentes anticorpos são os efectores da imunidade humoral contra agentes infecciosos e, portanto, estão presentes em altas concentrações no soro e em outros fluídos biológicos (secreções mucosas (por exemplo saliva), leite, colostro, etc.). O papel defensivo dos anticorpos deve-se a diferentes mecanismos (descritos na segunda parte do artigo).

As IgG o imunoglobulinas com um peso molecular de aproximadamente 108 kDa. As imunoglobulinas IgG estão em maior em maior quantidade no soro e nos espaços extravasculares. As IgG estão principalmente envolvidas na resposta defensiva sistémica. São eficazes na neutralização de vírus, na interacção com a fracção C1 do complemento e na activação da cascata do complemento com opsonização e fagocitose de agentes patogénicos. Além disso, promovem a morte de células infectadas mediante citotoxicidade celular mediada por anticorpos (reacções ADCC -Antibody Dependent Cell-Mediated Cytotoxicity). O porco tem seis subclasses de IgG, de IgG1 a IgG6.

Os monómeros de IgM com um peso molecular de aproximadamente 108 kDa estão unidos à superfície das células B e têm um papel como BCR (Receptor de Células B) para o reconhecimento de antigénios. As IgM secretadas apresentam uma forma de pentâmero com uma forma circular na qual se juntam cinco sub-unidades de monómero unidas por ligações dissulfeto e uma cadeia J, esta forma pentamérica tem aproximadamente 900 kDa de peso molecular.

A IgM é a primeira imunoglobulina sintetizada quando há um primeiro contacto com o antigénio. É secretada, principalmente, como parte da resposta imunitária humoral primária para uma primeira e importante defesa contra infecções virais e bacterianas. A presença de IgM específica contra um agente patogénico no soro indica infecção recente / aguda. Também se secretam, durante a resposta secundária, mas numa quantidade menor. Nesta forma, as regiões Fc estão no centro com dez sítios de união ao antigénio na periferia. As IgM são capazes de se unir a mais moléculas do fragmento C1 para a via clássica e são altamente eficientes na activação do complemento para a opsonização, assim como na neutralização e aglutinação do vírus.

Os chamados anticorpos IgM naturais (NA: "Anticorpos Naturais" - IgM) são produzidos por alguns subconjuntos de linfócitos B que podem estar envolvidos como defesa de primeira linha contra a propagação sistémica de agentes infecciosos.

A IgA é a classe predominante de Ig nas secreções (saliva, muco, lágrimas, colostro, leite) nas superfícies mucosas e previne a penetração e colonização de agentes patogénicos.

As IgE são imunoglobulinas de aproximadamente 190 kDa de peso molecular e estão presentes a baixa concentração no sangue. As imunoglobulinas IgE estão especificamente implicadas na hipersensibilidade tipo I e na defesa contra os parasitas.

O monómero IgD tem um papel principal como BCR.

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